*為蛋白質(zhì)水解酶，作用是使細(xì)胞間的蛋白質(zhì)水解從而使細(xì)胞離散關鍵技術。*工作部位在小腸,此處為堿性環(huán)境,PH為8左右這決定了*適ph值為8。*能夠催化蛋白質(zhì)的特定肽鍵水解組建，這個(gè)催化過程是不需要能量的表現，不會(huì)使酶失去活力，也不會(huì)改變形狀和使自身水解深刻變革。不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相連組成的肽鍵，因此*并不能作用在所有的肽鍵和諧共生。
 

圖
 

　　*配制方法：
 

　　1. 稱取*：按*液濃度為 0.25 %質生產力，用電子天平準(zhǔn)確稱取粉劑溶入小燒杯中的雙蒸水(若用雙蒸水需要調(diào) PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。攪拌混勻技術交流，置于 4℃ 內(nèi)過夜先進的解決方案。
 

　　2. 用注射濾器抽濾消毒：配好的*溶液要在超凈臺(tái)內(nèi)用注射濾器( 0.22 微米微孔濾膜)抽濾除菌拓展。
 

　　3. 分裝成小瓶于 -20℃ 保存以備使用可！
 

　　*原的激活：
 

　　將*原粗品稱重(濕重)宣講活動，分次加入10倍體積預(yù)冷的蒸餾水水(按濾餅重量計(jì)算)不斷進步，使濾餅*溶解(一般情況濾餅中硫酸銨含量約占餅重1/4)。用5mol/L NaOH將溶液調(diào)至pH8.0效率，慢慢地?cái)嚢柘录尤牍腆w無(wú)水CaCl2使溶液的Ca2+終濃度達(dá)到0.1mol/L(要減去一部分氯化鈣與硫酸銨結(jié)合生成硫酸鈣的鈣離子)規模。取出2mL溶液用于測(cè)定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg結(jié)晶*講道理，輕輕攪拌均勻發展目標奮鬥，25℃放置2～4h，或4℃放置12～16h更多的合作機會，使*原活化延伸。每隔1h取樣測(cè)定*活性增長(zhǎng)情況，直至酶激活速度變慢或停止增長(zhǎng)服務好。一般比活可達(dá)到3 500～4 000 BAEE單位/mg新趨勢。留取2mL溶液用于測(cè)定激活后的蛋白質(zhì)含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸調(diào)pH至 2.5～3.0講實踐，濾紙過濾數字技術，濾去硫酸鈣沉淀，收集濾液為產業發展，4℃保存?zhèn)溆谩?/div>